domenica 30 dicembre 2007

Costanti di equilibrio: tradizione


Il tema di oggi riguarda un argomento che ho studiato con passione e al quale mi sono dedicato in fase di tesi (e al quale mi dedicherò ancora!!), ovvero il problema dello studio degli equilibri chimici in soluzione acquosa al fine di determinare il valore delle costanti di equilibrio implicate.

Questa branca della Chimica, nota come Equilibrium analysis, sviluppata in senso compiuto negli anni '50-'60 da Lars Gunnar Sillèn e George Biederman della scuola svedese, rappresenta un "momento" estremamente delicato della ricerca chimica, in quanto nessun calcolo stechiometrico può prescindere dalla conoscenza del valore delle costanti di equilibrio che deve quindi essere quanto più accurata e "certa" possibile.

E' necessario quindi prendere tutta una serie di accorgimenti sperimentali mirati a garantire l'assoluta accuratezza dei dati raccolti. Nella mia esperienza pratica, mi sono trovato a lavorare secondo i canoni della cosiddetta "scuola svedese", quali l'utilizzo di appositi bagni termostatici a olio di silicone per garantire la costanza della temperatura, estrema cura e pazienza nella preparazione delle soluzioni di reattivi, alla loro purificazione e alla loro standardizzazione secondo metodi classici estremamente accurati (per esempio i metodi gravimetrici), raccolta manuale dei dati sperimentali (potenziometrici soprattutto), verifica delle condizioni di equilibrio mediante retrotitolazione, estrema attenzione al mezzo ionico e alla costanza dei coefficienti di attività ecc...

Studiando la bibliografia recente "non classica", mi sono trovato di fronte ad un profondo declino di tutte quelle tecniche e procedure accurate messe a punto dai grandi del passato, e quasi ad una denigrazione di quei lavori antichi ma ricchi.

Oggi, spesso nello studio degli equilibri chimici, vengono utilizzate celle a flusso in cui le aggiunte di reattivo titolante e la raccolta dei dati vengono effettuate mediante computer, esperimenti privi della mitica retrotitolazione (che può cancellare in un sol colpo il lavoro di mesi!), assoluta mancanza di attenzione ai coefficienti di attività, estrema fiducia in dati termodinamici calcolati e affetti da grande errore, elaborazioni finali dei dati lasciate in preda al computer arraffando qualunque numero salti fuori.

Non sono contrario ai computer, ma credo innanzitutto che un Chimico vero debba sapersi sporcare le mani, e che debba usare lo strumento elettronico con coscienza, non con fede. Io sono orgoglioso di aver fatto il mio lavoro di tesi triennale (ed ora quello specialistico) secondo gli schemi dei Grandi.

In ultimo mi piace ricordare che i dati ottenuti dai grandi chimici del passato (Sillèn, Biederman, Oesterberg, Bjerrum, Olin ecc..) risiedono ancora incontestati (e secondo me incontestabili) nel pregiato Critical Stability Constants da più di 50 anni, mentre i report IUPAC riportanti i moderni dati ottenuti dai chimici, riportano decine di valori diversi delle costanti per uno stesso equilibrio studiato nelle stesse condizioni, affetti da bande di errore semplicemente mostruose (provare per credere, sono una bestemmia!!!).

Meditate gente.....meditate!


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venerdì 28 dicembre 2007

H2O: Sai anche ballare?

La notizia arriva dai ricercatori di Bochum (Illinois), i quali affermano di essere riusciti mediante spettroscopia a terahertz (sulla quale non sono informato) a "osservare" i movimenti delle molecole d'acqua quando si trovano in assenza o in presenza di una proteina. Fino ad ora si è guardato al processo di folding delle proteine come una "danza" della catena polipeptidica, ma si è sempre trascurato il secondo partner di ballo: l'acqua!!. In effetti, a quanto dicono i ricercatori, in assenza di proteina, i movimenti delle molecole d'acqua assomigliano molto a un ballo non coreografato di musica dance, mentre la presenza della proteina, "costringe" i movimenti in uno schema più ordinato (quale potrebbe essere, nel nostro parallelismo, un minuetto), che favorisce enormemente il processo di folding.
Il prf. Havernith spiega che rimangono aperte ancora due domande: " fino a che distanza si sente questa influenza della proteina?" e "come cambiano questi movimenti quando due proteine sono molto vicine?". Oltre al processo di folding, senza dubbio di estremo interesse, si aprono sentieri verso la delucidazione del ruolo di questa "terahertz dance" dell'acqua per il buon funzionamento biologico delle proteine. Una estensione di questi studi e una eventuale comprensione del fenomeno su scala generale comporterebbe giganteschi sviluppi in tutta la Chimica, soprattutto organica, macromolecolare e di sintesi, in quanto diverrebbe possibile non solo capire gli effetti dell'acqua, ma controllarli, aumentarli o inibirli secondo le necessità. Detta così sembra una follia, ma una volta capito l'insieme degli ingranaggi di questo complesso meccanismo, non dovrebbe essere difficile capire o intuire il modo di intervenire per ottenere un dato effetto.

giovedì 27 dicembre 2007

Molecole in posa: Si gira! Ciak Azione!

La notizia ha dell'incredibile, è stato costruito un microscopio in grado di filmare in diretta il movimento di atomi e molecole!. Si tratta di un microscopio a elettroni ultraveloce in grado di catturare immagini, oltre che nelle tre dimensioni, anche sulla scala temporale e quindi, una volta assemblate, queste immagini formano un "filmino" dei movimenti molecolari. Grazie a questo innovativo strumento (uno è al Caltech) è possibile, non solo vedere i movimenti di molecole singole, ma anche, ad esempio, i movimenti di folding delle proteine, o il riassestamento dei legami in una specie transiente (stato di transizione o complesso attivato). Al momento, il microscopio deve essere utilizzato sotto vuoto ed ha alcune altre limitazioni, ma è già allo studio un nuovo modello in grado di osservare i campioni in condizioni ambientali più naturali, quali ad esempio la presenza dell'atmosfera. Questa scoperta apre davvero le porte ( a quanto sembra) alla possibilità di capire davvero "nell'intimo" i comportamenti intermolecolari.... e forse, chi sa,...magari sarà anche possibile ottenere informazioni più dettagliate sui meccanismi di solvolisi nelle reazioni e molto altro.......

In seguito al commento di Giancarlo, inserisco lo schema di funzionamento di questo
apparato: